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Vet. Res.
Volume 31, Number 4, July-August 2000
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| Page(s) | 413 - 435 | |
| DOI | https://doi.org/10.1051/vetres:2000129 | |
| How to cite this article | Vet. Res. (2000) 413-435 | |
DOI: 10.1051/vetres:2000129
Vet. Res. 31 (2000) 413-435
Les récepteurs des entérotoxines bactériennes
Élodie Rousset et J. Daniel Dubreuil
Groupe de recherche sur les maladies infectieuses du porc (GREMIP), Département
de pathologie et microbiologie, Faculté de médecine vétérinaire, Université de
Montréal, 3200 rue Sicotte, Saint-Hyacinthe, Québec, Canada, J2S 7C6
(
Abstract:
Bacterial enterotoxin receptors. Enteric bacterial toxins display a great diversity in
their structure, molecular weight and mechanism of action. The interaction of enterotoxins
with the intestinal mucosa either leads to a direct effect on the cell membrane or an effect
on signal transduction within eukaryotic cells. However, before a toxin can affect a cell,
it must after its secretion by a microorganism, recognise and bind to a specific surface
molecule, its receptor. Membrane receptors of bacterial enterotoxins have been identified
as protein, glycoprotein or glycolipid in nature. The chemical nature of the molecules
acting as receptors is crucial and during evolution they have been carefully selected.
Some toxins, after their interaction with a receptor molecule, will transduce a signal
across the cell membrane while remaining at the cell surface. Other toxins, after this
initial binding step with a receptor, will be internalised. Others can form pores leading
to leakage of cellular components and cell lysis. Receptors that have been identified often
comprise a saccharidic chain that is directly involved in the recognition and binding of
the toxin. Today, models explaining toxin-receptor interactions are more complex,
including multistep events. This review summarises the knowledge of the interactions
between bacterial toxins and membrane receptors present on intestinal mucosa.
Keywords:
receptor / intestine / enterotoxin / binding epitope / glycosphingolipid
Résumé:
Les toxines bactériennes entériques présentent une grande diversité autant dans leur
structure que dans leur poids moléculaire et leur mécanisme d'action. L'interaction
des entérotoxines avec la muqueuse intestinale conduit soit à un effet direct sur la
paroi cellulaire de la cellule hôte, soit à un dérèglement des voies de signalisation
de celle-ci. Toutefois, avant même d'affecter la cellule cible, la toxine sécrétée par
le micro-organisme devra reconnaître et s'attacher à une molécule présente à la surface
cellulaire, son récepteur. Les récepteurs membranaires des entérotoxines bactériennes
peuvent être de nature protéique, glycoprotéique ou glycolipidique. La nature chimique
de ces récepteurs, sur laquelle repose la spécificité, est primordiale et au cours de
l'évolution ceux-ci ont été soigneusement sélectionnés. Certaines toxines, une fois
en contact avec leur récepteur, envoient un signal à l'intérieur de la cellule tout en
demeurant à la surface alors que d'autres toxines sont internalisées. Enfin, certaines
toxines bactériennes peuvent former des pores dans la membrane des cellules cibles
conduisant à la perte du contenu cellulaire et à la lyse. Les récepteurs identifiés
jusqu'ici comportent très souvent une partie saccharidique qui s'avère régir la
reconnaissance et l'attachement des toxines. Aujourd'hui, certains modèles
d'interaction entre les entérotoxines (ligands) et leurs récepteurs rendent compte
d'un attachement en plusieurs étapes. Une synthèse des connaissances des interactions
entre les toxines bactériennes et les récepteurs membranaires de la muqueuse intestinale
fait l'objet de cette revue.
Mots clé :
récepteur / intestin / entérotoxine / épitope d'attachement / glycosphingolipid
Correspondance et tirés à part : J. Daniel Dubreuil
tel.: (1) (450) 773 8521 poste 8433 ;
fax : (1) (450) 778 8108 ; e-mail : daniel.dubreuil@umontreal.ca
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