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Issue
Vet. Res.
Volume 31, Number 4, July-August 2000
Page(s) 413 - 435
DOI http://dx.doi.org/10.1051/vetres:2000129
How to cite this article Vet. Res. (2000) 413-435
DOI: 10.1051/vetres:2000129

Vet. Res. 31 (2000) 413-435

Les récepteurs des entérotoxines bactériennes

Élodie Rousset et J. Daniel Dubreuil

Groupe de recherche sur les maladies infectieuses du porc (GREMIP), Département de pathologie et microbiologie, Faculté de médecine vétérinaire, Université de Montréal, 3200 rue Sicotte, Saint-Hyacinthe, Québec, Canada, J2S 7C6

(Reçu le 31 janvier 2000, accepté le 27)

Abstract:

Bacterial enterotoxin receptors. Enteric bacterial toxins display a great diversity in their structure, molecular weight and mechanism of action. The interaction of enterotoxins with the intestinal mucosa either leads to a direct effect on the cell membrane or an effect on signal transduction within eukaryotic cells. However, before a toxin can affect a cell, it must after its secretion by a microorganism, recognise and bind to a specific surface molecule, its receptor. Membrane receptors of bacterial enterotoxins have been identified as protein, glycoprotein or glycolipid in nature. The chemical nature of the molecules acting as receptors is crucial and during evolution they have been carefully selected. Some toxins, after their interaction with a receptor molecule, will transduce a signal across the cell membrane while remaining at the cell surface. Other toxins, after this initial binding step with a receptor, will be internalised. Others can form pores leading to leakage of cellular components and cell lysis. Receptors that have been identified often comprise a saccharidic chain that is directly involved in the recognition and binding of the toxin. Today, models explaining toxin-receptor interactions are more complex, including multistep events. This review summarises the knowledge of the interactions between bacterial toxins and membrane receptors present on intestinal mucosa.


Keywords: receptor / intestine / enterotoxin / binding epitope / glycosphingolipid

Résumé:

Les toxines bactériennes entériques présentent une grande diversité autant dans leur structure que dans leur poids moléculaire et leur mécanisme d'action. L'interaction des entérotoxines avec la muqueuse intestinale conduit soit à un effet direct sur la paroi cellulaire de la cellule hôte, soit à un dérèglement des voies de signalisation de celle-ci. Toutefois, avant même d'affecter la cellule cible, la toxine sécrétée par le micro-organisme devra reconnaître et s'attacher à une molécule présente à la surface cellulaire, son récepteur. Les récepteurs membranaires des entérotoxines bactériennes peuvent être de nature protéique, glycoprotéique ou glycolipidique. La nature chimique de ces récepteurs, sur laquelle repose la spécificité, est primordiale et au cours de l'évolution ceux-ci ont été soigneusement sélectionnés. Certaines toxines, une fois en contact avec leur récepteur, envoient un signal à l'intérieur de la cellule tout en demeurant à la surface alors que d'autres toxines sont internalisées. Enfin, certaines toxines bactériennes peuvent former des pores dans la membrane des cellules cibles conduisant à la perte du contenu cellulaire et à la lyse. Les récepteurs identifiés jusqu'ici comportent très souvent une partie saccharidique qui s'avère régir la reconnaissance et l'attachement des toxines. Aujourd'hui, certains modèles d'interaction entre les entérotoxines (ligands) et leurs récepteurs rendent compte d'un attachement en plusieurs étapes. Une synthèse des connaissances des interactions entre les toxines bactériennes et les récepteurs membranaires de la muqueuse intestinale fait l'objet de cette revue.


Mots clé : récepteur / intestin / entérotoxine / épitope d'attachement / glycosphingolipid

Correspondance et tirés à part : J. Daniel Dubreuil
tel.: (1) (450) 773 8521 poste 8433 ; fax : (1) (450) 778 8108 ; e-mail : daniel.dubreuil@umontreal.ca

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